產(chǎn)品別名 |
農(nóng)用多肽酶解氨基酸 |
面向地區(qū) |
全國(guó) |
膠原蛋白水解多肽，由于人體吸收蛋白質(zhì)的主要形式不是氨基酸，而是以多肽的形式吸收的。膠原蛋白水解多肽具有高度的可消化性，除了少量在口腔、胃受到蛋白酶的作用而近一步分解外，口服進(jìn)入人體快速（較氨基酸快70%的速度）地穿過(guò)人的口腔、胃，直接進(jìn)入小腸，被小腸吸收，終進(jìn)入人體血液循環(huán)系統(tǒng)、器官及細(xì)胞組織，迅速發(fā)揮其生理作用和生物學(xué)功能。
內(nèi)肽酶，也就是通常所說(shuō)的蛋白酶，主要作用于蛋白質(zhì)多肽鏈內(nèi)部的肽鍵使蛋白質(zhì)長(zhǎng)鏈分解成短肽片段。蛋白酶根據(jù)結(jié)構(gòu)同源性分為不同的宗族，亞類進(jìn)一步根據(jù)序列同源性程度分為不同的家族。蛋白酶水解蛋白質(zhì)時(shí)，作用部位因肽鍵種類而異。如胰蛋白酶的切點(diǎn)是羧基側(cè)為堿性氨基酸（精氨酸、賴氨酸）肽鍵；胃蛋白酶要求切點(diǎn)兩端有芳香族氨基酸；枯草桿菌堿性蛋白酶要求切點(diǎn)的羧基側(cè)為疏水性芳香族氨基酸（ 色氨酸、酪氨 酸、苯丙氨酸）。這種蛋白酶對(duì)切點(diǎn)的特異性要求叫做蛋白酶的底 物專一性。利用蛋白酶的底物專一性可以定向獲得特殊結(jié)構(gòu)的多肽。
亮氨酸氨肽酶對(duì)含有疏水性氨基酸末端殘基的底物具有廣泛特異性。然而，它對(duì)N-末端含有精氨酸、賴氨酸或脯氨酸的肽作用很弱。大多數(shù)氨肽酶的適pH在中性范圍，適溫度范圍37~50℃。植物和動(dòng)物來(lái)源的氨肽酶平均分子量大于100 kDa。氨肽酶的活性會(huì)受到Bestain的抑制，抑制的程度隨著蛋白質(zhì)濃度和處理時(shí)間的增加而加強(qiáng)。
